Attraverso simulazioni computazionali avanzate che integrano dinamica molecolare classica e metodi quantistici, il team ha osservato a livello atomico il passaggio della proteina RhoA dalla configurazione attiva a quella inattiva. Angela Parise, prima autrice dello studio ha commentato: "Lo studio ha identificato un meccanismo finora sconosciuto. Al termine del processo, l'ingresso di molecole d'acqua permette alla proteina di ritornare nella configurazione iniziale, pronta per un nuovo ciclo di attività. L'osservazione diretta dei passaggi atomici consente di aprire nuove prospettive per la comprensione dei processi molecolari e per la progettazione di futuri interventi terapeutici. Si tratta di un approccio che potrà essere applicato anche allo studio di molte altre proteine coinvolte nella regolazione delle funzioni cellulari", confermando il ruolo delle metodologie computazionali nello studio dei processi patologici e delle strategie farmacologiche.